peróxido de hidrogênio e ânion superóxido, respectivamente (WEISS, 1989;
LAPENNA; CUCCURULLO, 1996).
O HOCl apresenta ações: i) protetora ao nosso organismo, à medida
que participa do processo de destruição de microrganismos, mas, ao mesmo tempo, ii)
agressora aos tecidos, pois nem células de mamíferos nem de bactérias podem detoxicar
o HOCl por via catalítica, visto que estão ausentes defesas enzimáticas contra oxidantes
clorados (LAPENNA; CUCCURULLO, 1996).
A mieloperoxidase é uma proteína catiônica em pH fisiológico e,
portanto, capaz de se ligar a estruturas biológicas aniônicas, tais como fosfolipídeos de
membranas celulares, além de catalisar a geração de HOCl e assim favorecer injúria
celular (WEISS, 1989). A mieloperoxidase foi encontrada em lesões de aterosclerose
humana (DAUGHERTY et al., 1994), sugerindo função de oxidantes clorados nos
processos aterogênicos (LAPENNA; CUCCURULLO, 1996). Neste contexto, o HOCl
pode modificar lipoproteínas de baixa densidade para uma forma aterogênica,
aparentemente como resultado da oxidação de resíduos de lisina da apoproteína B-100
(HAZELL; STOCKER, 1993; HAZEL et al., 1994).
O desenvolvimento de substâncias farmacologicamente capazes de
antagonizar o HOCl, como sugerem alguns autores para drogas antinflamatórias
(WASIL et al., 1987), rifampicina e tetraciclina (WASIL et al., 1988) e captopril
(ARUOMA et al., 1991), podem ajudar no combate à injúria tecidual (LAPENNA;
CUCCURULLO, 1996). O seqüestro farmacológico do HOCl será terapeuticamente
significativo se, na concentração da droga in vivo, a reação com o ácido hipocloroso for
rápida o bastante para proteger as moléculas-alvo biologicamente importantes do ataque
pelo HOCl (HALLIWELL,1995; LAPENNA; CUCCURULLO, 1996).